Postdoktor i Biofysikalisk kemi

Särskild ämnesbeskrivning

Centrum för molekylär proteinvetenskap (CMPS), Kemiska institutionen, samlar forskare verksamma inom biokemi, molekylär biofysik, strukturbiologi samt fysikalisk och teoretisk kemi. Forskningen omfattar experimentella och teoretiska studier av biologiskt material. Vi behandlar molekylära frågor i biologiska system och studerar biologiska och designade proteiner med hjälp av en kombination av klassiska och avancerade tekniker inklusive optisk och NMR-spektroskopi, ytplasmonresonans, ljus- och röntgenspridning, kryoelektron- och fluorescensmikroskopi och röntgenkristallografi. De experimentella och teoretiska metoder som används har ofta sitt ursprung i fysiken. Betydande arbete ägnas åt proteiners självorganisering och samaggregering och interaktioner med andra biomolekyler.

Du kommer att ingå i Sara Linses forskargrupp vid CMPS. Arbetet kommer att fokusera på den termodynamiska grunden för själv- kontra samaggregering av proteiner med fokus på samaggregat av amyloidproteiner med chaperoner eller av proteiner med lipidmembraner.

Beskrivning av projektet

Projektet är inriktat i) på en klass av chaperoner som genom interaktioner ökar lösligheten av andra proteiner (klienter) och därigenom förhindrar eller fördröjer utfällning och amyloidfibriller och ii) på den molekylära grunden för den positiva kooperativiteten av α-synukleininteraktion med membran. Arbetet kommer att fokusera på användning av och metodutveckling för superupplöst optisk mikroskopi och högupplöst strukturbestämning med hjälp av kryoelektronmikroskopi för att studera proteiners själv- och samaggregat med fokus på samaggregat av amyloidproteiner och chaperoner eller proteiner och lipidmembran.

Arbetsuppgifter

I arbetsuppgifterna som postdoktor ingår främst att bedriva forskning. Undervisning kan ingå i arbetsuppgifterna, dock högst en femtedel av arbetstiden. Inom ramen för anställningen ska det ges möjlighet till tre veckors högskolepedagogisk utbildning.

Arbetsuppgifterna innefattar även exempelvis:

• Avbildning av rena amyloidfibriller och amyloid co-aggregat av amyloid med chaperoner eller med membran med hjälp av cryo-TEM, inklusive frysning av prover på griddar och körning av cryo-mikroskop.
• Strukturbestämning av amyloidfibriller och amyloid co-aggregat med chaperoner eller membran med hjälp av cryo-EM.
• Avbildning av amyloidfibriller och amyloidaggregat med chaperoner eller membran med superupplöst fluorescensmikroskopi
• Analys av protein-protein-interaktioner med hjälp av SPR-teknik.
• Proteinuttryck i bakterieceller.
• Proteinrening med hjälp av jonbyteskromatografi och storleksuteslutningskromatografi.
• Proteinmärkning med fluoroforer.
• Kinetik- och jämviktsstudier av amyloidbildning.

Behörighet

Behörig att anställas som postdoktor är den som avlagt doktorsexamen, eller utländsk examen som bedöms motsvara doktorsexamen, inom anställningens ämnesområde och som avlagts högst tre år före datum för anställningsbeslut. Om det finns särskilda skäl kan doktorsexamen ha avlagts tidigare.

Övriga krav:

• Avlagt doktorsexamen i biokemi, biofysikalisk kemi, fysikalisk kemi eller motsvarande i avhandlingen minst en publicerad artikel som första författare i en tidskrift med referee-system.
• Dokumenterad praktisk erfarenhet av kryo-TEM-avbildning, inklusive frysning av prover på griddar med hjälp av Vitrobot eller Leica frysrobot samt drift av kryo-TEM-modeller såsom Jeol JEM 2200FS med sidoingångsprovladdare och Titan Krios.
• Dokumenterad praktisk erfarenhet av strukturbestämning av in-vitro och ex-vivo amyloidfibriller av flera olika proteiner med hjälp av cryo-EM inklusive datainsamling med SerialEM och EPU och databehandling med Relion och cryoSpark.
• Dokumenterad praktisk erfarenhet av taggfritt proteinuttryck och rening från bakteriella expressionssystem med hjälp av jonbyteskromatografi och gelfiltrering.
• Dokumenterad praktisk erfarenhet och expertis inom proteinamyloidbildning och global kinetisk analys för att härleda den underliggande mekanismen.
• Dokumenterad praktisk erfarenhet och expertis av studier av amyloidbildningsmekanismer med hjälp av superupplösande fluorescensmikroskopi.

Bedömningsgrunder

Detta är en meriteringsanställning främst inriktad på forskning. Anställningen är tänkt som ett inledande steg i karriären och bedömningen av de sökande kommer i första hand att baseras på deras vetenskapliga meriter och potential som forskare. Särskild vikt kommer att fästas vid vetenskaplig förmåga inom ämnesområdet.

Hänsyn kommer också att tas till god samarbetsförmåga, driv och självständighet samt hur den sökande genom sin erfarenhet och kompetens bedöms komplettera och stärka det vetenskapliga arbetet inom institutionen samt bidra till dess framtida utveckling.

Vid anställning av postdoktor ska följande utgöra grund för bedömning:

• God förmåga att utveckla och genomföra forskning av god kvalitet.
• Pedagogisk förmåga.

Övriga meriter:

• Mycket goda kunskaper i engelska, i tal och skrift.
• Ytterligare publikationer som förstaförfattare i tidskrifter med refereesystem.
• Dokumenterad praktisk erfarenhet av automatiserade kromatografisystem som FPLC.
• Dokumenterad erfarenhet av rening av amyloidfibriller från vävnadsprover
• Utmärkt förmåga att interagera med dig själv
• Erfarenhet av handledning av master- eller kandidatstudenter

Villkor

Anställningen är tidsbegränsad till max 2 år och avser heltid. Anställningen tidsbegränsas enligt avtal, “Avtal om tidsbegränsad anställning som postdoktor”, mellan arbetsmarknadens parter daterat 2022-02-01 (Arbetsgivarverket, OFR:s, och Saco-S).

Önskat startdatum: 1 januari 2025.

Instruktioner för ansökan

Ansökan ska skrivas på engelska och sammanställas till en PDF-fil som innehåller:

Ansökan ska innehålla ett personligt brev med motivering till varför du är intresserad av tjänsten och på vilket sätt anställningen matchar dina kvalifikationer. Ansökan ska även innehålla CV med publikationslista, examensbevis eller motsvarande samt övrigt som du önskar åberopa (kopior av betyg, uppgifter till referenser, rekommendationsbrev etc.).